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Stand 2026-08-01. Zahlen und Beschreibungen folgen der Fachliteratur und nicht dem Marketingmaterial.
== Allgemeines == Wenn die Substrate von ABC-Transportern gegen einen Konzentrationsgradienten transportiert werden, muss für den Vorgang Energie aufgewandt werden; das geschieht durch die Bindung und Hydrolyse von ATP an der ABC-Einheit. ABC-Transporter gehören damit zu den primär aktiven Transportern einerseits und zu den membranständigen ATPasen andererseits. Die ABC-Transporter-Superfamilie umfasst eine der größten bekannten Proteinfamilien, mit Mitgliedern in fast jedem Organismus, vom Bakterium bis zum Säugetier. Auch Pflanzen besitzen ABC-Transporter. Die ABC-Transporter werden im Menschen in den meisten sezernierenden Epithelien, einschließlich Leber und Darm, exprimiert. Die ABC-Transporter rückten in den letzten Jahren in das Licht des Interesses, als erkannt wurde, dass sie eine beträchtliche medizinische, industrielle und ökonomische Bedeutung haben. So spielen sie eine große Rolle bei Resistenzen von potentiell pathogenen Bakterien gegen Antibiotika und Antimykotika und bei Pflanzen bei der Resistenz gegen Herbizide. Beim Menschen können Mutationen in einem Gen, das für einen ABC-Transporter kodiert, zu verschiedenen Stoffwechselkrankheiten führen. Starke Expression der ABC-Transporter in Tumorgeweben lässt oft die Chemotherapie fehlschlagen. Alle eukaryotischen ABC-Transporter sind Exporter. Einige sind sehr substratspezifisch, andere multispezifisch. Alle ABC-Transporter sind aktive Transporter, da die ATP-Bindung und -Hydrolyse den Transportprozess antreiben.
Quellen: de.wikipedia.org
Eine bekannte Ausnahme ist CFTR (Cystic Fibrosis Transmembrane Conductance Regulator), da die ABC-Casette lediglich das Öffnen und Schließen des Chlorid-Ionenkanals steuert. Der CFTR ist also ein Chlorid-Ionenkanal mit einem Sulphonylrezeptor (SUR1) der als Regulator des Ionenkanals dient. Die Mutation beider Allele des CFTR-Gens führt zur sog. zystischen Fibrose (Mukoviszidose). Dabei entsteht ein zäher Schleim in der Lunge und im Verdauungstrakt, was eine Neigung zu Infektionskrankheiten bewirkt. Normalerweise liegt ein eukaryotischer ABC-Transporter als Dimer vor, wobei jedes der Monomere aus einer hydrophoben Transmembran-Domäne (TMD) und einer hydrophilen, die ATP-bindende-Kassette enthaltenden Domäne besteht. Die hydrophobe Permeasedomäne vermittelt den Transport des Substrats und ist für die Spezifität verantwortlich. Beim Menschen sind die meisten der bisher 49 bekannten ABC-Transporter jedoch Monomere, die aber ebenfalls aus insgesamt zwei TMD und zwei ATP bindenden Kassetten bestehen. Prokaryotische ABC-Transporter sind in der Regel Tetramere aus zwei membrandurchspannenden Permeaseuntereinheiten, die den eigentlichen Transport bewerkstelligen, und zwei ATPaseuntereinheiten. Nach derzeitigem Erkenntnisstand binden die ATPaseuntereinheiten spezifisch „ihre“ Permeaseuntereinheit. Ein funktioneller Transporter kann sowohl zwei verschiedene PermeaseUEs und ATPaseUEs als auch aus zwei Homodimeren oder aus einer Kombination von Homo- und Heterodimeren bestehen.
Quellen: de.wikipedia.org
== Unterfamilien und Mitglieder == Die Familie der menschlichen ABC-Transporter lässt sich in sieben Unterfamilien (ABCA-G) mit insgesamt 49 verschiedenen Genen und 21 verschiedenen Pseudogenen einteilen.
Quellen: de.wikipedia.org
== Erbkrankheiten == Defekte in der Funktion der ABC-Transporter können verschiedenste Erkrankungen auslösen. Dazu zählen die zystische Fibrose (Mukoviszidose), Tangier-Krankheit, Adrenoleukodystrophie und spezielle Formen der spinocerebellären Ataxie. Ein Defekt in ABCC11 ist dagegen weltweit ausgesprochen häufig. Beispielsweise bei nahezu 100 % der koreanischen Bevölkerung. Der Defekt führt zu keiner Erkrankung, sondern bewirkt unter anderem, dass die Träger dieses Merkmals einen nur sehr schwachen Körpergeruch und weißen, trockenen Ohrenschmalz haben.
Quellen: de.wikipedia.org
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